hrvatski

Matematički model proizvodnje etil laktata katalizirane lipazom u ionskoj kapljevini

Etil laktat je netoksičan i biorazgradljiv ester koji posjeduje izvanredna svojstva otapala. Kao takav može zamijeniti toksična i halogenirana otapala u širokom spektru industrijske primjene [1]. Sinteza etil laktata uključuje reakciju između etanola i mliječne kiseline u kojoj je voda sporedni produkt. Reakcije esterifikacije odvijaju se u kiselom mediju i kao takve su autokatalitičke. Brzina autokatalitičkih reakcija je obično mala te zato je nužna upotreba katalizatora [2]. U ovom radu je kao katalizator reakcije upotrijebljen enzim lipaza iz Candida antartica (Novozyme 435). Kako bi se izbjegla deaktivacija enzima, reakcija je provedena u ionskoj kapljevini (CYPHOS 4). Metodom početnih reakcijskih brzina ispitana je kinetika reakcije esterifikacije kao i povratne reakcije, hidrolize etil laktata. U obje reakcije ispitan je utjecaj svih reakcijskih komponenata na početnu reakcijsku brzinu. U tu svrhu proveden je niz eksperimenta u šaržnom reaktoru pri optimalnim uvjetima (n = 150 rpm ; T = 40°C). Ustanovljeno je da voda kao produkt inhibira reakciju esterifikacije. Brzina reakcije je opisana Michaelis-Menteničinim kinetičkim modelom uz antikompetitivnu inhibiciju produktom. Brzina povratne reakcije opisana je dvosupstratnim Michaelis-Menteničinim kinetičkim modelom uz antikompetitivnu inhibiciju produktom. Kinetički parametri za obje reakcije procijenjeni su nelinearnom regresijom iz eksperimentalnih rezultata. Maksimalna aktivnost lipaze je oko 100 puta veća u reakciji hidrolize etil laktata od aktivnosti u esterifikaciji. Dobivene Km vrijednosti pokazuju veći afinitet biokatalizatora prema mliječnoj kiselini prema afinitetu etil laktatu i vodi. Razvijen je matematički model proizvodnje etil laktata, te je validiran u šaržnom reaktoru. U ponovljenom eksperimentu upotrijebljen je isti enzim koji je korišten u prvom eksperimentu, a dodane su svježe količine supstrata. Pretpostavljen matematički model je dobro opisao eksperimentalne rezultate. Postignuta je ravnotežna konverzija od 50 %, te tijekom provedbe oba eksperimenta nije uočena deaktivacija enzima. [1] Gao J, Zhao XM, Zhou LY, Huang ZH, Chem Eng Res Des, 2007, 85:525-529 [2] Pereira CSM, Pinho SP, Silva VMTM, Rodrigues AE, Ind Eng Chem Res, 2008, 47:1453-1467

lipaza; etil laktat; modeliranje; ionska kapljevina

nije evidentirano